Inibição enzimática (%)
% inibição = (1 − vi/v0) × 100.
% inibição
—
Percentual de inibição enzimática
O percentual de inibição mede o quanto um inibidor derruba a atividade enzimática em comparação com o controle: %inibição = (v_controle − v_amostra) / v_controle · 100%. Veja um Exemplo: o controle marca v = 100 e a amostra com inibidor marca v = 30, então %inibição = (100 − 30)/100 · 100% = 70%. Trace uma curva dose-resposta (%inibição × log[inibidor]) e dela você tira o IC50, a concentração de inibidor que corta a atividade pela metade. Há alguns tipos de inibidor. Os competitivos disputam diretamente com o substrato, elevando o Km aparente sem mexer no Vmax; os não-competitivos ligam-se a um sítio alostérico e puxam o Vmax para baixo; e os mistos ficam num meio-termo entre os dois.
Aplicações
Está no centro do screening farmacológico e da descoberta de drogas, em que bibliotecas inteiras de inibidores passam por triagem em alta-throughput. O QC de enzimas industriais depende dele para confirmar que os lotes estão livres de inibidores. A toxicologia ambiental o usa para acompanhar a inibição de acetilcolinesterase por organofosforados. E no ensino de bioquímica ele aparece como experimento clássico de cinética.
Perguntas frequentes
O que é IC50? É a concentração de inibidor que leva a 50% de inibição. Quanto mais baixo o IC50, mais potente é o inibidor contra aquele alvo.
Como distinguir inibição competitiva e não-competitiva? O gráfico de Lineweaver-Burk separa as duas. A competitiva eleva o Km aparente sem alterar o Vmax, e por isso as retas se cruzam no eixo 1/v. A não-competitiva reduz o Vmax mantendo o Km, e aí as retas se cruzam no eixo 1/[S].
%inibição pode ser negativa? Sim, e quando isso acontece você está diante de ativação (v_amostra > v_controle). Esse sinal é útil no screening de ativadores enzimáticos ou moduladores alostéricos.
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